泛素（ubiquitin）是一种存在于真核细胞中的小分子蛋白，能够共价连接到蛋白质底物上，形成泛素化修饰（ubiquitination）。在研究早期，泛素化修饰被单一看作介导蛋白质降解的信号，随着研究的不断深入，人们发现泛素化修饰也有非降解作用，比如调节蛋白质的功能、定位与转运、以及蛋白质间的相互作用等等。由于其多样的生物学功能，泛素化修饰也广泛参与调控多种多样的生命活动，许多疾病的发生发展也和泛素化修饰的异常有关。近几年，随着研究手段的不断更新，结合结构生物学以及蛋白质组学的发展，泛素化修饰中的基本规律和调控准则变得越来越清晰，更多的泛素化底物得以发现，推动了对泛素化修饰调控机制和功能的解读。除此以外，泛素的“兄弟姐妹”类泛素蛋白（比如SUMO和NEDD8）也逐渐成为研究关注的热点。这些类泛素蛋白也能共价修饰蛋白质，称为类泛素化（ubiquitin like, Ubl）修饰，Ubl修饰的发现进一步拓展了泛素信号通路的复杂性。
为了即时追踪总结这一复杂修饰体系的研究进展，Cell Research（ 《细胞研究》）于2016年4月1日出版了题为“Ubiquitin and Ubl signaling” 的专刊，由中科院上海生化细胞所的胡荣贵研究员以及耶鲁大学的Mark Hochstrasser教授担任特约编辑，邀请到这一领域的多名国际著名专家撰写了6篇综述。这6篇综述各有侧重，对泛素和类泛素化修饰的最新研究进展做了详细总结和权威评述。来自英国MRC的David Komander研究组在他们的综述（“Ubiquitin modifications”）里从两个层面梳理了泛素链的多样性及其生物学功能：一是比较泛素分子间的8种连接方式（Met1/K6/K11/K27//K29/K33/K48/K63位点介导的连接）；二是介绍了泛素链上的修饰，包括磷酸化、乙酰化以及泛素样修饰，着重讨论了发生在泛素第65位丝氨酸上的磷酸化修饰。美国西雅图华盛顿大学的Rachel E Klevit研究组撰写了题为“E2 enzymes: more than just middle men”的综述，清晰总结了40多种泛素结合酶（ubiquitin-conjugating enzyme, E2）的作用方式、生物学功能以及自身活性如何被调节。耶鲁大学的Mark Hochstrasser研究组的综述“Substrate specificity of the ubiquitin and Ubl proteases”关注了泛素化修饰的逆过程即去泛素化，总结了去泛素酶（deubiquitinating enzyme, DUB）以及类泛素蛋白酶（Ubl-specific protease, ULP）如何特异性识别底物。泛素化修饰参与许多生物功能，免疫应答就是其中一个，来自美国MD Anderson癌症中心的孙少聪研究组详细总结了泛素信号在天然免疫以及获得性免疫应答中的调控作用（“Ubiquitin signaling in immune responses”），特别关注了泛素化修饰在模式识别受体（pattern recognition receptor，PRR）信号通路，树突状细胞（dendritic cell, DC）的成熟, T 细胞激活和分化以及T细胞耐受中的作用。泛素修饰的异常会导致包括肿瘤在内的多种疾病，泛素系统里的许多蛋白也成为疾病治疗的潜在靶点，来自美国GenenTech的Xiaodong Huang和Vishva M Dixit在题为“Drugging the undruggables: exploring the ubiquitin system for drug development”的综述里总结了这些靶点目前的研究进展，分析各自的优缺点，并且展望了这些靶点未来的应用前景。不同于真核生物，细菌没有泛素蛋白，但表达多种类似于泛素连接酶的效应分子，这些分子能够利用宿主细胞的泛素系统帮助细菌感染宿主，来自德国的Ivan Dikic研究组撰写的综述关注了这一特殊的领域，这篇题为“Bacteria-host relationship: ubiquitin ligases as weapons of invasion”的文章介绍了细菌泛素连接酶的种类、功能、作用机制以及它们在细菌感染中的重要作用。
“Ubiquitin and Ubl signaling”专刊总结梳理了泛素领域的最新进展，展望了这一领域未来的研究热点与方向。
